Digestion du gluten : dégradation et apparition d'inflammations

Le gluten se compose de deux fractions principales qui se distinguent par leur solubilité dans l'alcool et l'eau : les prolamines solubles et les gluténines insolubles. Selon le type de céréale, ces fractions portent des noms différents : dans le blé, il s'agit de gliadines et de gluténines. Toutes deux sont constituées de mélanges complexes de différents composants protéiques. Elles se caractérisent par leur teneur élevée en glutamine et en proline, tandis que les acides aminés essentiels ne sont présents qu'en faible quantité. Les séquences riches en glutamine et en proline sont considérées comme difficiles à digérer et jouent un rôle central dans la maladie cœliaque. En raison des différentes variantes génétiques, chaque variété de blé cultivée peut être identifiée à partir de la composition de ses réserves protéiques, qui constituent en quelque sorte une empreinte digitale individuelle.

La digestion des protéines, et donc du gluten, commence dans l'estomac avec l'enzyme pepsine et se poursuit dans l'intestin grêle grâce à d'autres enzymes provenant du pancréas et de la muqueuse intestinale. La forte teneur en glutamine et en proline de certaines parties du gluten les rend particulièrement difficiles à digérer. Ainsi, certains fragments de peptides, comme le célèbre 33-mer issu de l'α-gliadine, restent plus longtemps dans l'intestin et peuvent activer le système immunitaire en cas de maladie cœliaque. Chez les personnes atteintes de la maladie cœliaque, la consommation de gluten déclenche donc une réaction immunitaire inappropriée impliquant à la fois les cellules B et les cellules T. Il est important de noter que seuls certains peptides de gluten, en particulier ceux qui ont été désamidés par l'enzyme transglutaminase tissulaire (tTG), sont suffisamment puissants pour déclencher cette réponse immunitaire.