Mecanismos de digestión del gluten y su relación con la inflamación

El gluten está formado por dos fracciones principales, diferenciadas por su solubilidad: las prolaminas, solubles en alcohol, y las gluteninas, insolubles en agua. Dependiendo del tipo de cereal, estas fracciones reciben diferentes nombres: en el trigo se denominan gliadinas y gluteninas. Ambas están compuestas por mezclas complejas de diferentes componentes proteicos. Se caracterizan por su alto contenido en los aminoácidos glutamina y prolina, mientras que los aminoácidos esenciales solo están presentes en pequeñas cantidades. Las secuencias ricas en glutamina y prolina se consideran difíciles de digerir y desempeñan un papel fundamental en la enfermedad celíaca. Debido a las diferentes variantes genéticas, cada variedad de trigo cultivada puede identificarse por la composición de sus reservas de proteínas, lo que equivale a una huella dactilar individual.

La digestión de las proteínas, y por lo tanto también del gluten, comienza en el estómago con la enzima pepsina y continúa en el intestino delgado con otras enzimas del páncreas y la mucosa intestinal. El alto contenido de glutamina y prolina en determinadas secciones del gluten lo hace especialmente difícil de digerir. Como resultado, ciertos fragmentos de péptidos, como el conocido 33-mer de la α-gliadina, permanecen más tiempo en el intestino y pueden activar el sistema inmunitario en caso de enfermedad celíaca. En los pacientes celíacos, el consumo de gluten desencadena una reacción inmunitaria errónea en la que participan tanto las células B como las células T. Es importante destacar que solo determinados péptidos del gluten, en particular los que han sido desamidados por la enzima transglutaminasa tisular (tTG), son lo suficientemente fuertes como para desencadenar esta respuesta inmunitaria.